Nel nostro post del blog www.progettosani.it vediamo: Cos’è la dinamica proteica e a cosa serve.
Sebbene sia comune pensare che le proteine abbiano un’unica struttura determinata da sequenze amminoacidiche, in realtà possono avere diverse conformazioni la cui transizione avviene su diverse scale di lunghezza, che vanno dai decimi di Å ai nm, e di tempo, in periodi di nanosecondi a secondi. Lo studio della dinamica delle proteine si concentra proprio su queste transizioni di stato e anche sulla natura di ogni stato (cinetica) e sul suo equilibrio (termodinamica).
flessibilità locale
A volte parte delle strutture proteiche perde il suo stato di equilibrio. Questa flessibilità locale può essere rilevata in diversi modi: con l’indice a spirale casuale, esaminando il rilassamento dello spin dei singoli atomi o osservando le mappe di densità elettronica.
flessibilità regionale
Le strutture proteiche possono essere viste circondate da residui, sia contigui nella sequenza primaria che distali nella sequenza. Questa vicinanza fa combaciare i paesaggi energetici dei residui e le transizioni tra gli stati di questi insiemi di residui finiscono per armonizzarsi.
Se questi residui accoppiati formano un ponte che unisce le parti funzionali di una proteina, è possibile che partecipino alla segnalazione allosterica.
flessibilità generale
Flessibilità e mobilità sono aumentate quando ci sono più domini sulle proteine. Questo risulta in dinamica del dominio proteico.
Questi movimenti di dominio possono essere rilevati confrontando le strutture di una proteina o possono essere osservati con spettri spin neutron echo. Questi movimenti sono essenziali per diversi processi, come ad esempio catalisi, formazione di complessi proteici, locomozione cellulare e proteine motorie, canali ionici, trasportatori ABC, meccanorecettori e meccanotrasduzione, trasporto di metaboliti attraverso le membrane cellulari e attività di regolazione.
